Ферментативные реакции | Определение, ингибиторы и активаторы

Определение ферментативных реакций

Ферменты (далее Ф) действуют как катализаторы, вызывая биомеханические реакции в организме. Связываясь с молекулами (которые называются субстратами) внутри организма, они вызывают изменения внутри этого субстрата и вызывают реакцию. В качестве катализатора ферменты не только вызывают реакцию, но также предоставляют средства для ускорения реакции и позволяют достичь ее за более короткое время.

Ферментативные реакции — это реакции, в которых Ф связываются с субстратом, вызывают конформационные изменения внутри этого субстрата, а затем вызывают биомеханическую реакцию. Примером ферментативной реакции может быть инверсия сахара в присутствии фермента инвертазы. Сахароза – это сахар, который естественным образом встречается в растениях и представляет собой дисахарид, состоящий из глюкозы и фруктозы. В присутствии инвертазы сахароза расщепляется на две части: глюкозу и фруктозу.

Ферментативные активаторы

Подобно тому, как ферменты выступают в роли катализатора биомеханических реакций, существуют молекулы, которые могут влиять на активность. Ферментативные активаторы — это молекулы, которые могут увеличивать активность Ф.

Примерами ферментных активаторов являются кофакторы и коферменты. Кофакторы обычно представляют собой ионы металлов и не связывают напрямую фермент с целью повышения его активности. Коферменты обычно представляют собой органические молекулы, которые напрямую связывают Ф, увеличивая его активность.

Основные ферментные активаторы

Незаменимые ферментные активаторы — это те вещества, которые необходимы и должны присутствовать для проявления ферментативной активности. Например, киназа — это Ф, отвечающий за фосфорилирование, что делает ее незаменимой для физиологии человека, поскольку она контролирует метаболизм, регуляцию передачи сигналов в клетках и многие другие клеточные процессы. Однако киназа — это Ф, для которого необходим активатор. Этот активатор — магний. Как правило, для правильного функционирования киназы необходимы две молекулы магния, способствующие физиологическому здоровью организма.

Необязательные ферментные активаторы

Неэссенциальные ферментные активаторы — это активаторы, присутствие которых не обязательно для проявления ферментативной активности. Реакция, вызываемая несущественными ферментными активаторами, также может быть известна как аллостерическая регуляция. В отсутствие ферментативного активатора Ф все еще функционирует и может запускать биомеханический путь. Однако в присутствии ферментативного активатора он связывается с Ф (в месте, отличном от его активного) и увеличивает его сродство к связыванию с субстратом. Примером несущественных ферментных активаторов являются хлорид и амилаза. Амилаза является пищеварительным ферментом, и видно, что в отсутствие хлорида амилаза действует не так хорошо, как в присутствии хлорида.

Ферментативные ингибиторы

Ферментативные ингибиторы — это молекулы, которые взаимодействуют с Ф и снижают их сродство к субстрату. Эти типы молекул в основном используются в фармакологических целях, задачей которых является ингибирование определенного пути. Например, ацетилхолин – нейромедиатор, чрезвычайно важный для функционирования человеческого организма. Ацетилхолинэстераза ингибирует активность ацетилхолина, что может привести к нейродегенеративным заболеваниям. В результате назначают ингибиторы ацетилхолинэстеразы, чтобы ингибировать действие ацетилхолинэстеразы.

Среди ферментных ингибиторов различают обратимые и необратимые ингибиторы. Обратимые ингибиторы вызывают быструю диссоциацию комплекса фермент-ингибитор и преодолеваются увеличением концентрации субстрата. Необратимые ингибиторы вызывают медленную диссоциацию комплекса, которую невозможно преодолеть увеличением концентрации субстрата. Необратимые ингибиторы изменяют активный центр Ф и в конечном итоге приводят к тому, что Ф не может действовать как катализатор.

Существуют также Ф, которые относятся к категории конкурентных и неконкурентных ингибиторов. Конкурентные ингибиторы связывают Ф в его активном центре. В этом активном центре фермент связывает субсостояние и катализирует биомеханическую реакцию. Теперь, если активный центр занят другой молекулой, субстрат не может связаться, а значит, реакция не может произойти. Это известно, как конкурентное ингибирование, поскольку конкурентный ингибитор связывается в активном центре, предотвращая связывание субстрата. Неконкурентные ингибиторы отличаются от конкурентных тем, что они не связываются непосредственно с активным центром. Скорее, эти ингибиторы связываются с другим участком фермента, изменяя конформацию активной части, что затем делает его неспособным связываться с субстратом.

Как конкурентный ингибитор замедляет ферментативный катализ?

Конкурентные ингибиторы замедляют ферментативный катализ, потому что они не позволяют ферменту связываться с активным центром. Активный центр — это участок, расположенный на Ф, и где он связывает субстрат. Это соединение субстрата в нем образует комплекс, который позволяет образовываться продуктам реакции. При конкурентном ингибировании активный центр уже занят ингибитором, что означает, что субстрат не может связать активный центр фермента, что препятствует протеканию реакции.

Как неконкурентный ингибитор снижает активность фермента?

Неконкурентные ингибиторы снижают активность Ф посредством аллостерической регуляции. При неконкурентном ингибировании ингибирующая молекула не связывается с активным центром Ф. Скорее, ингибитор связывается в другом месте Ф, что затем изменяет конформацию активного центра. Теперь, когда активный центр имеет другую «форму», он не может связываться с субстратом, что означает, что он снижает активность Ф.

Краткие итоги урока

• Ферменты (Ф) – это катализаторы, вызывающие реакцию путем связывания с субстратом.
• Ферментативные активаторы повышают их активность.
• Ингибиторы Ф снижают их активность.
• Для проявления ферментативной активности необходимы незаменимые ферментные активаторы.
• Несущественные ферментные активаторы не являются необходимыми для проявления ферментативной активности, но их присутствие может ее повысить.
• Обратимые ингибиторы характеризуются быстрой диссоциацией комплекса фермент-ингибитор, и это можно преодолеть увеличением концентрации субстрата.
• Необратимые ингибиторы характеризуются медленной диссоциацией комплекса фермент-ингибитор и не могут быть преодолены увеличением концентрации субстрата.
• Конкурентное ингибирование – это когда ингибитор связывается непосредственно с активным центром Ф, не позволяя ему образовывать фермент-субстратный комплекс.
• Неконкурентное ингибирование – это когда ингибитор связывает фермент в месте, отличном от активного сайта, и вызывает изменение конформации в активном центре, что затем предотвращает образование фермент-субстратного комплекса.